Tarea Proteínas Huevo-QA

Tarea 1: Propiedades funcionales de las principales proteínas del albumen 

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LA CLARA

Las proteínas presentan propiedades físico-químicas y funcionales que contribuyen a las características deseables de un alimento, durante la preparación, transformación y almacenamiento. Las propiedades funcionales de la clara dependen de las interacciones de los grupos polares de sus proteínas, las interacciones de estos grupos pueden ser con el aceite para formar una emulsión, el aire para formar espuma y con otras moléculas de proteína formando geles (Phillips et al., 1994). A. PROPIEDAD DE FORMACIÓN DE GEL La propiedad de formación de gel se produce debido a las interacciones proteína-proteína mediante enlaces covalentes o no covalentes, la naturaleza y las propiedades de los geles están influenciadas por varios factores, tales como la concentración de proteínas, el pH de la solución, la naturaleza y la concentración del electrolito. La gelificación puede ocurrir durante el calentamiento o enfriamiento y depende de la naturaleza de la proteína y en el propio proceso. La formación inducida por calor implica la asociación ordenada de cadenas desplegadas de polipéptidos a través de enlaces no covalentes (por ejemplo, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrófobas) y en algunos casos, a través de enlaces covalentes como enlaces de disulfuro; Las interacciones proteína-proteína no covalentes se producen durante la formación de geles reversibles y no reversibles. Los enlaces intermoleculares cruzados entre las cadenas desarrolladas de polipéptidos varían ampliamente y son esenciales para la formación de gel. El tipo y la extensión de las interacciones no covalentes, como las interacciones hidrofóbicas y "Van der Waals", los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas, están relacionados con la naturaleza de la proteína, con su concentración, con el pH de la solución, con la intensidad de 7 desnaturalización causada por el calentamiento y por el medio iónico e interfiere con las fuerzas de atracción y repulsión de la red tridimensional (Phillips et al., 1994). Por lo tanto, el exceso de fuerzas de atracción causa la coagulación y el exceso de fuerza de repulsión provoca la disolución de la estructura, la rigidez de la clara comienza a 71 °C y aumenta a 83 °C, y la elasticidad se desarrolla entre 70 y 74 °C. La desnaturalización de la ovoalbúmina se produce a partir de 79 a 84 °C. El aumento de la temperatura y el período de calentamiento mejoran los enlaces con las moléculas de agua y aumenta la reticulación en la estructura del gel (Alleoni, 2006). La estabilidad de la s-ovoalbúmina con respecto a la desnaturalización por calentamiento puede afectar las propiedades de gelificación, aunque los perfiles de pH en la formación de gel han sido similares a la ovoalbúmina y a la s-ovoalbúmina, la resistencia del gel de sovoalbúmina inducido por calor fue menor que la resistencia del gel de ovoalbúmina a varias temperaturas (Shitamori et al., 1984). Alleoni (2006) registró mayor dureza en geles de clara de huevo cuando el pH varió de 9.0 a 9.4 que cuando el pH varió de 7.7 a 8.1. La s-ovoalbúmina puede, junto con otras proteínas, aumentar la dureza del gel de albúmina, es decir, cuando el pH es de alrededor de 9.0 hay un aumento en el porcentaje de esta proteína en la clara de huevo, mientras que hay una transformación mínima de la ovoalbúmina a la s-ovoalbúmina cuando el pH oscila entre 7.0 y 8.0. En la literatura, no hay ninguna indicación con respecto a un aumento de otros tipos de proteínas con pH creciente. El éxito de la cocción depende del tiempo y la temperatura.

La exposición a temperaturas muy altas durante un período prolongado da como resultado una mejor coagulación. Se pueden obtener buenos resultados con altas temperaturas si el período de cocción es más corto. El calentamiento es necesario para conseguir la dureza óptima, pero también puede provocar una sinéresis indeseable (Lowe, 1955). Las claras deshidratadas con propiedades de formación de gel son muy utilizadas en la elaboración de embutidos y pastas. B. PROPIEDAD DE FORMACIÓN DE ESPUMA La propiedad de formación de espuma de la clara de huevo, es la capacidad de retención de aire de sus proteínas. Existen dos clases principales de espuma: la esférica y la poliédrica. Las espumas a base de proteínas están formadas por burbujas de aire, cada burbuja está compuesta por una fina y continua película de moléculas de proteína y están separadas entre sí por una lámina. Las burbujas de aire son originalmente esféricas (alta presión interna), y la lámina es densa (gruesa), conteniendo grandes cantidades de líquido. El líquido de la espuma poliédrica se distribuye entre los canales laminares donde se encuentran las películas. El drenaje de los fluidos laminares es la principal fuerza de desestabilización, haciendo que las burbujas de aire se acerquen y adopten una forma poliédrica (Adamson, 1982). Durante la formación de la espuma a base de proteínas, se produce una secuencia de reacciones. Se requiere energía para activar el proceso, y las proteínas solubles alcanzan la interfaz aire-agua por difusión, adsorción, concentración y tensión superficial crítica. El reordenamiento de los polipéptidos se produce en la interfase y está orientado por la parte 9 polar hacia al agua, y los segmentos no polares preferentemente conducen a partículas de aire. Este proceso se produce a través de las interacciones no covalentes de los polipéptidos, y es la base de una película continua cohesiva. Los componentes estructurales y las interacciones electrostáticas de atracción (fuerzas) que permiten mejorar las propiedades de formación de espuma; las interacciones electrostáticas excesivamente repulsivas disminuyen la capacidad de formación de espuma. La extensión de las interacciones moleculares de las proteínas en la interfase aire-agua y las propiedades de la película terciaria dependen del tipo de proteína y de las condiciones dominantes de la solución que determinan la formación y estabilización de la espuma. Las propiedades espumantes de las proteínas están fundamentalmente relacionadas con sus propiedades de formación de películas en la interfaz aire-agua. Las proteínas que se pueden abrir y adsorber rápidamente presentan mejores propiedades espumantes que las adsorbidas lentamente y cuyas estructuras son más difícil de abrir en la interfaz. Las mismas fuerzas que determinan la estructura y flexibilidad de una proteína, tales como las interacciones electrostáticas e hidrófobas, y los enlaces disulfuro también determinan el comportamiento interfacial y las propiedades proteínicas, Durante el movimiento interfacial, las proteínas parcialmente abiertas forman nuevas asociaciones intermoleculares con moléculas vecinas y forman películas cohesivas, esenciales para la formación de espuma (Phillips et al., 1994). En sistemas homogéneos, las principales fuerzas atractivas son los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas, las fuerzas electrostáticas y las fuerzas de van der Waals. La magnitud de la resistencia, que mantiene la estructura proteica nativa en solución o en la interfase, es importante en las propiedades de formación de espuma (Adamson, 1982). Halling (1981) mostró la disminución de la estabilidad de la espuma en la clara de huevo con propiedad de formación de espuma, y el aumento de drenaje correlacionado con la disminución de la viscosidad del líquido drenado. Estos cambios en la viscosidad demostraron ser una característica importante de la clara con propiedad de formación de espuma. La disminución de la viscosidad no explica suficientemente el aumento de la tasa de drenaje en largos períodos de batido. Es posible

que un componente proteico específico también desempeñe un papel importante en la clara con propiedad de formación de espuma. Las fuerzas que actúan en las diferentes etapas de la estabilidad de la espuma son, la fuerza de atracción electrostática, que es esencial para la formación de la red de proteínas y la cohesión de la película, en exceso puede causar coagulación de polipéptidos. Por otra parte, la fuerza electronegativa que permite la estabilización de la espuma se ha atribuido a la repulsión electrostática en películas adyacentes. Las características importantes para la formación de películas óptimas en un sistema simple pueden retardar la formación de la película y causar la desestabilización de la espuma. Por ejemplo, algunas propiedades reológicas que mejoran la estabilidad de la película se maximizan en el intervalo de puntos isoeléctricos para muchas proteínas; en este punto la solubilidad tiende a un mínimo. Para determinar las propiedades espumantes de una proteína, es necesario conocer el equilibrio entre componentes hidrófobos e iónicos, aunque se desconoce la localización precisa de estos componentes en forma molecular tridimensional. El proceso de formación está relacionado con la velocidad de mezcla, la geometría de la batidora y las propiedades superficiales del material espumante; Los niveles máximos de incorporación de aire durante el batido reflejan un mejor equilibrio dinámico efectivo entre la resistencia mecánica y la destrucción de burbujas. Esto proporciona una medida real de la estabilidad de la espuma que se mide por el tiempo requerido por una cierta cantidad de líquido a drenar. La extensión de la formación de la película proteica está relacionada con la capacidad de la proteína para disminuir la tensión superficial entre la microgota de aire y la solución proteica. La estabilidad de la espuma depende de la naturaleza de la película, que refleja la extensión de las interacciones con la matriz de la película (Phillips et al., 1994). La clara de huevo con propiedad de formación de espuma se utiliza principalmente para la preparación de merengues.

En un futuro próximo puede aumentar considerablemente la utilización de sustancias extraídas del huevo, cuyas propiedades funcionales son mayores que las de la yema o clara sin fraccionar. Ya es posible separar y purificar ciertos componentes del albumen, como la ovoalbúmina (55% de la proteína de la clara), la lisozima (30g/kg albumen) o la avidina. Las dos primeras son apreciadas en la industria alimentaria como agentes emulsionantes y espumantes. La lisozima también se emplea como conservante natural en diversos alimentos por su actividad antimicrobina bastante específica (Clostridios, Yersinia, Campylobacter, ciertos bacilos) y es útil en la industria del vino y en la fabricación de medicamentos. La avidina también tiene usos farmacéuticos. Tarea 2: Propiedades funcionales de lisofosfatidilcolina y fosfatidiletanolamina 

Lisofosfatidilcolina:

La lisofosfatidilcolina es una molécula que se ha utilizado para el pronóstico y el diagnóstico de trastornos inflamatorios sistémicos, siendo un método adecuado para el diagnóstico de sepsis. 

Fosfatidiletanolamina: